Un microbio de aguas profundas transforma nitrógeno en amoníaco a altas temperaturas
Investigadores del Instituto Max Planck descubrieron un microbio marino que utiliza una enzima resistente al calor para transformar nitrógeno atmosférico en amoníaco. Este hallazgo podría revolucionar la biotecnología y la producción de fertilizantes.
FOTO: Microbio marino y su enzima resistente al calor
Los microorganismos poseen la capacidad de realizar reacciones químicas extraordinarias. Un ejemplo notable es la fijación de nitrógeno, un proceso que convierte el nitrógeno gaseoso (N2) en una forma utilizable por los organismos vivos. Aunque el nitrógeno representa aproximadamente el 78% de la atmósfera terrestre, las plantas y los animales no pueden utilizarlo directamente debido a que los dos átomos de nitrógeno en N2 están unidos por un enlace químico triple excepcionalmente fuerte.
Ciertos microorganismos han evolucionado para superar este desafío. Son capaces de romper ese enlace y transformar N2 en amoníaco, que puede ser incorporado en moléculas biológicas. Uno de estos organismos es el arqueón de aguas profundas Methanocaldococcus infernus, que habita en entornos marinos volcánicos donde los fluidos de los respiraderos pueden alcanzar temperaturas superiores al punto de ebullición del agua.
Un equipo de investigadores en el laboratorio de Tristan Wagner del Instituto Max Planck de Microbiología Marina en Bremen, Alemania, se propuso entender cómo este organismo lleva a cabo la fijación de nitrógeno en condiciones tan extremas. Lograron "domesticar" al microbio en el laboratorio, permitiendo que fijara N2 a temperaturas superiores a 90 °C.
Wagner se preguntó: "¿Cómo lo logran en tales condiciones de calor? ¿Y cómo puede la enzima que rompe el enlace triple de N2 funcionar en estas circunstancias?".
La enzima que posibilita la fijación de nitrógeno
La enzima clave detrás de esta capacidad es la nitrogenasa, que contiene el metallocofactor más complejo conocido en biología. Los metallocofactores son moléculas auxiliares que contienen metales y que se unen a las enzimas, siendo esenciales para su actividad.
Las nitrogenasas más estudiadas y de mejor rendimiento contienen un metallocofactor basado en molibdeno, aunque existen otras versiones que utilizan vanadio o solo hierro. Los científicos aún intentan determinar cómo se relacionan estas diferentes nitrogenasas y cómo sus centros metálicos permiten romper el fuerte enlace triple de N2.
Una nitrogenasa construida para el calor extremo
La nitrogenasa encontrada en Methanocaldococcus infernus es notable porque parece compartir características de las formas de molibdeno, vanadio e hierro. Esta nitrogenasa podría ser similar a un ancestro común de las nitrogenasas, un sistema antiguo del que todas evolucionaron. Por lo tanto, podría proporcionar principios comunes en la reacción de la nitrogenasa, según afirma Wagner.
El equipo logró aislar la nitrogenasa directamente del microorganismo y descubrió que era inusualmente resistente al calor. La proteína solo comenzó a descomponerse a 90 °C, y parte de ella permaneció intacta incluso a 98 °C.
Nevena Maslac, primera autora del estudio, afirmó: "Esto demuestra que esta enzima está diseñada para funcionar en condiciones en las que la mayoría de las proteínas se descompondrían rápidamente, como la clara de huevo cocinada en agua caliente. No es activa a temperatura ambiente. En cambio, mostramos que solo produce amoníaco a altas temperaturas. Su extrema estabilidad nos permitió estudiar estados de la nitrogenasa que son difíciles de capturar normalmente".
Una mirada casi atómica a la nitrogenasa
Los investigadores no necesitaron regresar a las profundidades del océano para examinar la enzima en detalle. En su lugar, combinaron fisiología microbiana, purificación de enzimas nativas, bioquímica y biología estructural. Cada paso debió realizarse bajo estrictas condiciones libres de oxígeno, ya que el oxígeno puede dañar permanentemente los metallocofactores de la nitrogenasa.
El equipo cristalizó la enzima y la estudió en el Institut de Biologie Structurale en Grenoble, Francia. Allí utilizaron un sincrotrón, un acelerador de partículas circular que genera potentes rayos X.
Esto les permitió determinar la estructura molecular de la enzima con una resolución casi atómica. La nitrogenasa resultó ser el ejemplo más simple conocido de la enzima estudiada hasta la fecha, combinando características estructurales de las tres principales familias de nitrogenasas: molibdeno, vanadio y hierro.
Esta combinación apoya la posibilidad de que las nitrogenasas antiguas se parecieran más a esta enzima arqueal que a las nitrogenasas encontradas en las bacterias hoy en día.
Los investigadores luego se propusieron confirmar que la enzima contenía un metallocofactor de molibdeno. Wagner comentó: "Nuestra búsqueda del molibdeno fue extremadamente desafiante desde el punto de vista técnico y requirió que los expertos del sincrotrón llevaran su instrumento a sus límites absolutos".
Científicos capturan un estado molecular inesperado
Las mediciones confirmaron la señal de molibdeno esperada, pero también produjeron una sorpresa.
"Nos sorprendió observar un estado hasta ahora no observado en una nitrogenasa que contiene molibdeno". Los investigadores habían observado previamente este estado denominado "turnover" solo en nitrogenasas de vanadio y de hierro. Este estado podría representar una etapa intermedia en la reacción que descompone el N2.
Encontrar el mismo estado en una enzima que contiene molibdeno sugiere que todas las formas de nitrogenasa podrían utilizar un mecanismo subyacente común para romper la molécula de nitrógeno.
De los microbios de aguas profundas a la biotecnología futura
Comprender la fijación de nitrógeno tiene implicaciones que van más allá de los entornos marinos profundos. Los microorganismos fijadores de nitrógeno, como M. infernus, convierten nitrógeno en amoníaco, pero también desempeñan un papel importante en el ciclo del carbono de la Tierra. Estos microorganismos son responsables de producir la mitad del metano que se encuentra en la atmósfera.
En el futuro, los investigadores podrían explorar estos organismos como sistemas biológicos para convertir gases en productos útiles, incluido el metano y el amoníaco, utilizando hidrógeno verde como fuente de energía.
Wagner especuló: "¿Y si los cultivos pudieran obtener nitrógeno directamente del N2 atmosférico?". Tal avance podría reducir la dependencia de la agricultura en los fertilizantes industriales. La producción de fertilizantes mediante el proceso de Haber-Bosch requiere grandes cantidades de energía y está vinculada a emisiones de gases de efecto invernadero. El uso excesivo de fertilizantes también puede contribuir a la eutrofización y otros daños ambientales.
Por ahora, el estudio proporciona algo más fundamental: una visión molecular actualizada de una de las reacciones químicas más notables de la biología.
Lectura rápida
¿Qué descubrieron los investigadores?
Un microbio de aguas profundas utiliza una enzima resistente al calor para convertir nitrógeno atmosférico en amoníaco a altas temperaturas.
¿Quién llevó a cabo la investigación?
El estudio fue realizado por un equipo del Instituto Max Planck de Microbiología Marina.
¿Cuándo se publicó el estudio?
Los hallazgos fueron presentados el 19 de septiembre de 2026.
¿Dónde se realizó la investigación?
La investigación se llevó a cabo en el laboratorio del Instituto Max Planck en Bremen, Alemania.
¿Por qué es importante este descubrimiento?
El hallazgo podría revolucionar la biotecnología y la producción de fertilizantes, reduciendo la dependencia de los métodos industriales actuales.
